Liofilización aparece con frecuencia en conversación y rara vez con contexto. Aquí van primero los fundamentos y después las consideraciones prácticas.
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El estudio de las proteínas in vivo trata de conocer cual es la localización y el lugar de síntesis de la proteína en la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el citoplasma y las proteínas de membrana o secretadas en el retículo endoplasmático, los detalles de cómo las proteínas son dirigidas a orgánulos o estructuras celulares específicas no se conocen bien. Una técnica útil para estimar la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar en la célula una proteína de fusión o quimera formada por la proteína natural de interés unida a un reportero como la proteína verde fluorescente. La localización en la célula de la proteína fusionada puede ser visualizada de forma clara y eficiente por microscopía, como se ve en el ejemplo de la figura. Otro método para elucidar la localización celular de las proteínas de marcadores de compartimento conocidos para regiones como el retículo endoplasmático, aparato de golgi, lisosomas, vacuolas, mitocondrias, cloroplastos, membrana plasmática, etc. Con el uso se versiones etiquetadas con fluorescencia de estos marcadores o de anticuerpos para marcadores conocidos se facilita la localización celular de una proteína de interés. Por ejemplo, la inmunofluorescencia indirecta permite la colocalización por fluorescencia y la demostración de la localización. Las tinciones fluorescentes se usan para etiquetar compartimentos celulares con un propósito similar. Existen otras posibilidades.
Fuentes: es.wikipedia.org
Por ejemplo, la inmunohistoquímica utiliza un anticuerpo específico de una o varias proteínas de interés que están conjugadas a enzimas que producen señales por luminiscencia o cromogénicas que pueden detectarse y compararse entre muestras, lo que permite obtener información sobre la localización celular de las proteínas. Otra técnica aplicable es la cofraccionación en gradientes de sacarosa (u otro material) utilizando la centrifugación isopícnica o diferencial.
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== Cronología del estudio de las proteínas == 1838 el nombre "Proteína" (del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y vegetales. 1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas. 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina. 1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato. 1897 Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimología. 1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostró que las proteínas pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrifugadora analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina. 1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en solución. 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina. 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas.
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1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas posteriormente en muchas proteínas. 1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína (insulina). 1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio de un solo aminoácido. 1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2 nm, y Perutz propuso una estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina. 1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostéricos en su conformación. 1969 Levinthal propone la parádoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de Levinthal. 1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le llevó a proponer su famosa hipótesis sobre el plegamiento. 1995 Marc R. Wilkins acuñó el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una célula.
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Liofilización se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Liofilización se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Liofilización)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Liofilización)