Liofilización aparece con frecuencia en conversación y rara vez con contexto. Aquí van primero los fundamentos y después las consideraciones prácticas.
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La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y estos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína. Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el yeyuno, y el 90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
Fuentes: es.wikipedia.org
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in silico. Los estudios in vitro de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para comprender de qué manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo, los estudios de cinética enzimática exploran los mecanismos químicos de la actividad catalítica de una enzima y su afinidad relativa por diferentes sustratos moleculares. Por su parte, los experimentos in vivo pueden aportar información sobre el papel fisiológico de una determinada enzima en el contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los estudios in silico usan métodos computacionales para el estudio de las proteínas.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Purificación de proteínas === Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros componentes celulares. Este proceso generalmente empieza con la lisis de la célula, en la cual se destruye la membrana celular y su contenido se libera formando una solución llamada lisado crudo. La mezcla resultante puede ser purificada utilizando centrifugación diferencial, que separa los distintos componentes celulares en fracciones que contienen proteínas solubles; lípidos y proteínas de membrana; orgánulos celulares y ácidos nucléicos. La precipitación por un método que se basa en la utilización de elevadas concentraciones salinas puede concentrar las proteínas del lisado. Diversos tipos de cromatografía se usan para aislar la proteína o proteínas de interés basándose en propiedades como la masa molecular, carga neta o afinidad de unión. El nivel de purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos de electroforesis en gel si se conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada, por espectroscopía si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o bien por ensayos de enzimas si la proteína tiene una actividad enzimática. Además, las proteínas pueden ser aisladas según su carga por medio de la técnica de isoelectroenfoque. Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener proteína suficientemente pura para su uso en laboratorios.
Fuentes: es.wikipedia.org
Para simplificar este proceso se utiliza a menudo la ingeniería genética para añadir características químicas a la proteína que faciliten su purificación, sin alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede unir al final de la proteína una etiqueta consistente en una secuencia de aminoácidos específica, a menudo una serie de residuos de histidina. Como resultado, cuando el lisado se hace pasar por una columna de cromatografía que contenga níquel los residuos de histidina se unen al níquel y anclan la proteína a la columna mientras que los componentes no etiquetados del lisado pasan sin impedimento.
Fuentes: es.wikipedia.org
Liofilización se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Liofilización se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Liofilización)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Liofilización)